بررسی اثر ژن‌های مرتبط با میتوپروتئوم‌ بر رشد ماهیچه سینه مرغ بومی اصفهان به‌وسیله داده RNA-seq

پژوهشهای علوم دامی ایران

مقاله 8، دوره 10، شماره 3 - شماره پیاپی 35، مهر 1397، صفحه 403-416   

نوع مقاله: علمی پژوهشی- ژنتیک و اصلاح دام و طیور

شناسه دیجیتال (DOI): 10.22067/ijasr.v10i3.66176

نویسندگان

سید نادر آلبوشوکه¹؛ مجتبی طهمورث پور^{* 2}؛ محمدرضا بختیاری زاده³؛ محمدرضا نصیری⁴؛ سعید اسماعیل خانیان⁵

¹بخش تحقیقات علوم دامی، مرکز تحقیقات و آموزش کشاورزی و منابع طبیعی استان خوزستان. سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی، اهواز، ایران.

²گروه علوم دامی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه فردوسی مشهد، مشهد، ایران.

³گروه علوم دام و طیور، پردیس ابوریحان، دانشگاه تهران، تهران، ایران

⁴گروه علوم دامی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه فردوسی مشهد، مشهد، ایران

⁵موسسه تحقیقات علوم دامی کشور، کرج، ایران

چکیده

این آزمایش به منظور بررسی و شناسایی تفاوت‌های ژنتیکی و مسیرهای متابولیکی مرتبط با میتوکندری بین توده مرغ بومی اصفهان و یک سویه جوجه تجاری راس 708 با سرعت رشدهای متفاوت، انجام شد. بدین منظور از روش توالی‌یابی RNA-seq با استفاده از چهار نمونه ماهیچه سینه 28 روزگی استفاده شد. مقایسه آماری بیان ژن‌های توالی‌یابی شده در مرغ بومی و جوجه تجاری، 606 ژن با تفاوت معنی‌دار را مشخص نمود و از این تعداد 249 ژن در مرغ بومی و 357 ژن در جوجه تجاری افزایش بیان داشتند. بر اساس نتایج بیان ژن‌ها در مرغ بومی، فاکتور رونویسی FoxO3 موجب فعال شدن مسیر آتروفی لیگازهای یوبیکویتینی E3 و افزایش شکست پروتئین و در نتیجه کاهش حجم ماهیچه اسکلتی در مقایسه با جوجه تجاری شده است. هیپوکسی و تنظیم فرآیند متابولیکی گونه‌های اکسیژن فعال (ROS) از مهم‌ترین فرآیندهای بیولوژیکی فعال در مرغ بومی بودند. بررسی و مقایسه ژن‌های مرتبط با پروتئوم میتوکندریایی نشان داد در این مرغ تغییرات معنی‌داری در بیان بسیاری از پروتئین‌های وابسته به رشد و تنظیم‌کننده رونویسی وجود دارد. این تغییرات نشان‌دهنده برنامه سازگاری پیچیده‌ای است که شکست پروتئین را تسهیل نموده و سوخت گلوکز در ماهیچه را کاهش می‌دهد. این مسیرهای متابولیسمی در جهت کاستن سطح نیازمندی‌های مرغ بومی به گونه‌ای تکامل یافته‌اند تا توان این مرغ را در غلبه بر شرایط و تنش‌های محیطی و تحمل کمبودهای غذایی تقویت نمایند.

کلیدواژه‌ها

ماهیچه سینه؛ مرغ بومی؛ میتوپروتئوم؛ RNA-seq

مراجع

1. Bottje, W. G., and G. E. Carstens. 2012. Variation in Metabolism: Biological Efficiency of Energy Production and Utilization That Affects Feed Efficiency. Pages 251-273 in Feed Efficiency in the Beef Industry. Wiley-Blackwell.

2. Brunet, A., J. Park, H. Tran, L. S. Hu, B. A. Hemmings, and M. E. Greenberg. 2001. Protein kinase SGK mediates survival signals by phosphorylating the forkhead transcription factor FKHRL1 (FOXO3a). Molecular and Cellular Biology 21(3):952-965.

3. Criscuolo, F., M. del Mar Gonzalez-Barroso, Y. Le Maho, D. Ricquier, and F. Bouillaud. 2005. Avian uncoupling protein expressed in yeast mitochondria prevents endogenous free radical damage. Proceedings of the Royal Society of London B: Biological Sciences, 272(1565):803-810.

4. Davis, R. V., S. J. Lamont, M. F. Rothschild, M. E. Persia, C. M. Ashwell, and C. J. Schmidt. 2015. Transcriptome analysis of post-hatch breast muscle in legacy and modern broiler chickens reveals enrichment of several regulators of myogenic growth. PLoS One 10(3):e0122525.

5. Dennis, G., B. T. Sherman, D. A. Hosack, J. Yang, W. Gao, H. C. Lane, and R. A. Lempicki. 2003. DAVID: database for annotation, visualization, and integrated discovery. Genome Biology 4(9):1.

6. Felig, P., T. Pozefsk, E. Marlis, and G. F. Cahill. 1970. Alanine: key role in gluconeogenesis. Science, 167(3920):1003-1004.

7. Feng, C.-C., C.-C. Lin, Y.-P. Lai, T.-S. Chen, S. Marthandam Asokan, J.-Y. Lin, K.-H. Lin, V. P. Viswanadha, W.-W. Kuo, and C.-Y. Huang. 2016. Hypoxia suppresses myocardial survival pathway through HIF-1α-IGFBP-3-dependent signaling and enhances cardiomyocyte autophagic and apoptotic effects mainly via FoxO3a-induced BNIP3 expression. Growth Factors, 34(3-4):73-86.

8. Fisch, S., S. Gray, S. Heymans, S. M. Haldar, B. Wang, O. Pfister, L. Cui, A. Kumar, Z. Lin, and S. Sen-Banerjee. 2007. Kruppel-like factor 15 is a regulator of cardiomyocyte hypertrophy. Proceedings of the National Academy of Sciences, 104(17):7074-7079.

9. Furuyama, T., K. Kitayama, H. Yamashita, and M. Nozomu. 2003. Forkhead transcription factor FOXO1 (FKHR)-dependent induction of PDK4 gene expression in skeletal muscle during energy deprivation. Biochemical Journal, 375(2):365-371.

10. Chang, T. W., and A. Goldberg. 1978. Leucine inhibits oxidation of glucose and pyruvate in skeletal muscles during fasting. Journal of Biological Chemistry, 253(10): 3696-3701.

11. Haas, B. J., A. Papanicolaou, M. Yassour, M. Grabherr, P. D. Blood, J. Bowden, M. B. Couger, D. Eccles, B. Li, and M. Lieber. 2013. De novo transcript sequence reconstruction from RNA-seq using the Trinity platform for reference generation and analysis. Nature Protocols, 8(8):1494-1512.

12. He, Q., S. Wang, L. Leng, W. Na, Q. Wang, and H. Li. 2014. Differentially expressed genes in the liver of lean and fat chickens. Genetics and Molecular Research 13(4):10823-10828.

13. Herzig, S., E. Raemy, S. Montessuit, J.-L. Veuthey, N. Zamboni, B. Westermann, E. R. Kunji, and J.-C. Martinou. 2012. Identification and functional expression of the mitochondrial pyruvate carrier. Science, 337(6090):93-96.

14. Huang, X.-Y., Z.-L. Huang, J.-H. Yang, Y.-H. Xu, J.-S. Sun, Q. Zheng, C. Wei, W. Song, and Z. Yuan. 2016. Pancreatic cancer cell-derived IGFBP-3 contributes to muscle wasting. Journal of Experimental & Clinical Cancer Research, 35(1):46.

15. Hyun, S. W., and Y. S. Jung. 2014. Hypoxia induces FoxO3a-mediated dysfunction of blood-brain barrier. Biochemical and biophysical research communications, 450(4):1638-1642.

16. Jagoe, R. T., S. H. Lecker, M. Gomes, and A. L. Goldberg. 2002. Patterns of gene expression in atrophying skeletal muscles: response to food deprivation. The FASEB Journal, 16(13):1697-1712.

17. Kelley, D. E. 2005. Skeletal muscle fat oxidation: timing and flexibility are everything. Journal of Clinical Investigation, 115(7):1699-1702.

18. Kim, D., B. Langmead, and S. L. Salzberg. 2015. HISAT: a fast spliced aligner with low memory requirements. Nature Methods, 12(4):357-360.

19. King, P. A., L. Goldstein, and E. A. Newsholme. 1983. Glutamine synthetase activity of muscle in acidosis. Biochemical Journal, 216(2):523-525.

20. Kobayashi, T., D. Maria, N. Morrice, and P. Cohen. 1999. Characterization of the structure and regulation of two novel isoforms of serum-and glucocorticoid-induced protein kinase. Biochemical Journal, 344(1):189-197.

21. Kong, B.-W., N. Hudson, D. Seo, S. Lee, B. Khatri, K. Lassiter, D. Cook, A. Piekarski, S. Dridi, and N. Anthony. 2017. RNA sequencing for global gene expression associated with muscle growth in a single male modern broiler line compared to a foundational Barred Plymouth Rock chicken line. BMC Genomics, 18(1):82.

22. Lange, S., S. Perera, P. Teh, and J. Chen. 2012. Obscurin and KCTD6 regulate cullin-dependent small ankyrin-1 (sAnk1. 5) protein turnover. Molecular Biology of the Cell, 23(13):2490-2504.

23. Lecker, S. H., A. L. Goldberg, and W. E. Mitch. 2006. Protein degradation by the ubiquitin–proteasome pathway in normal and disease states. Journal of the American Society of Nephrology, 17(7):1807-1819.

24. Lee, J. H., A. V. Budanov, and M. Karin. 2013. Sestrins orchestrate cellular metabolism to attenuate aging. Cell Metabolism 18(6):792-801.

25. Liu, C.-C., Y.-C. Lin, Y.-H. Chen, C.-M. Chen, L.-Y. Pang, H.-A. Chen, P.-R. Wu, M.-Y. Lin, S.-T. Jiang, and T.-F. Tsai. 2016. Cul3-KLHL20 ubiquitin ligase governs the turnover of ULK1 and VPS34 complexes to control autophagy termination. Molecular Cell, 61(1):84-97.

26. Lohse, M., A. Bolger, A. Nagel, A. R. Fernie, J. E. Lunn, M. Stitt, and B. Usadel. 2012. RobiNA: a user-friendly, integrated software solution for RNA-Seq-based transcriptomics. Nucleic Acids Research, 41(W1):W622-W627

27. MacLellan, J. D., M. F. Gerrits, A. Gowing, P. J. Smith, M. B. Wheeler, and M.-E. Harper. 2005. Physiological increases in uncoupling protein 3 augment fatty acid oxidation and decrease reactive oxygen species production without uncoupling respiration in muscle cells. Diabetes, 54(8):2343-2350.

28. Mammucari, C., G. Milan, V. Romanello, E. Masiero, R. Rudolf, P. Del Piccolo, S. J. Burden, R. Di Lisi, C. Sandri, and J. Zhao. 2007. FoxO3 controls autophagy in skeletal muscle in vivo. Cell Metabolism, 6(6):458-471.

29. Matsunaga, K., E. Morita, T. Saitoh, S. Akira, N. T. Ktistakis, T. Izumi, T. Noda, and T. Yoshimori. 2010. Autophagy requires endoplasmic reticulum targeting of the PI3-kinase complex via Atg14L. The Journal of Cell Biology, 190(4):511-521.

30. Mookerjee, S. A., A. S. Divakaruni, M. Jastroch, and M. D. Brand. 2010. Mitochondrial uncoupling and lifespan. Mechanisms of Ageing and Development, 131(7):463-472.

31. Motsepe, R., M. Mabelebele, D. Norris, D. Brown, J. Ngambi, and M. Ginindza. 2016. Carcass and meat quality characteristics of South African indigenous chickens. Indian Journal of Animal Research, 50(4) 580-587.

32. Olive, P. L., C. Aquino-Parsons, S. H. MacPhail, S. Y. Liao, J. A. Raleigh, M. I. Lerman, and E. J. Stanbridge. 2001. Carbonic anhydrase 9 as an endogenous marker for hypoxic cells in cervical cancer. Cancer Research, 61(24):8924-8929.

33. Quinsay, M. N., Y. Lee, S. Rikka, M. R. Sayen, J. D. Molkentin, R. A. Gottlieb, and Å. B. Gustafsson. 2010. Bnip3 mediates permeabilization of mitochondria and release of cytochrome c via a novel mechanism. Journal of Molecular and Cellular Cardiology, 48(6):1146-1156.

34. Sandri, M. 2008. Signaling in muscle atrophy and hypertrophy. Physiology, 23(3):160-170.

35. Sandri, M., C. Sandri, A. Gilbert, C. Skurk, E. Calabria, A. Picard, K. Walsh, S. Schiaffino, S. H. Lecker, and A. L. Goldberg. 2004. Foxo transcription factors induce the atrophy-related ubiquitin ligase atrogin-1 and cause skeletal muscle atrophy. Cell, 117(3):399-412.

36. Schmidt-Strassburger, U., T. G. Schips, H. J. Maier, K. Kloiber, F. Mannella, K. E. Braunstein, K. Holzmann, A. Ushmorov, S. Liebau, and T. M. Boeckers. 2012. Expression of constitutively active FoxO3 in murine forebrain leads to a loss of neural progenitors. The FASEB Journal, 26(12):4990-5001.

37. Shimizu, N., N. Yoshikawa, N. Ito, T. Maruyama, Y. Suzuki, S.-i. Takeda, J. Nakae, Y. Tagata, S. Nishitani, and K. Takehana. 2011. Crosstalk between glucocorticoid receptor and nutritional sensor mTOR in skeletal muscle. Cell Metabolism 13(2):170-182.

38. Shyh-Chang, N., J. W. Locasale, C. A. Lyssiotis, Y. Zheng, R. Y. Teo, S. Ratanasirintrawoot, J. Zhang, T. Onder, J. J. Unternaehrer, and H. Zhu. 2013. Influence of threonine metabolism on S-adenosylmethionine and histone methylation. Science, 339(6116):222-226.

39. Song, H. K., J. Kim, J. S. Lee, K. J. Nho, H. C. Jeong, J. Kim, Y. Ahn, and W. J. Park. 2015. Pik3ip1 modulates cardiac hypertrophy by inhibiting PI3K pathway. PloS One 10(3):e0122251.

40. Taylor, S. W., E. Fahy, B. Zhang, G. M. Glenn, D. E. Warnock, S. Wiley, A. N. Murphy, S. P. Gaucher, R. A. Capaldi, and B. W. Gibson. 2003. Characterization of the human heart mitochondrial proteome. Nature Biotechnology, 21(3):281-286.

41. Trapnell, C., B. A. Williams, G. Pertea, A. Mortazavi, G. Kwan, M. J. Van Baren, S. L. Salzberg, B. J. Wold, and L. Pachter. 2010. Transcript assembly and quantification by RNA-Seq reveals unannotated transcripts and isoform switching during cell differentiation. Nature Biotechnology, 28(5):511-515.

42. Tressel, T., R. Thompson, L. Zieske, M. Menendez, and L. Davis. 1986. Interaction between L-threonine dehydrogenase and aminoacetone synthetase and mechanism of aminoacetone production. Journal of Biological Chemistry, 261(35):16428-16437.

43. Tymoczko, J. L., J. M. Berg, and L. Stryer. 2011. Biochemistry: a short course. Macmillan.

44. Van Der Vos, K. E., P. Eliasson, T. Proikas-Cezanne, S. J. Vervoort, R. Van Boxtel, M. Putker, I. J. Van Zutphen, M. Mauthe, S. Zellmer, and C. Pals. 2012. Modulation of glutamine metabolism by the PI (3) K–PKB–FOXO network regulates autophagy. Nature Cell Biology, 14(8):829-837.

45. Wang, J., P. Alexander, L. Wu, R. Hammer, O. Cleaver, and S. L. McKnight. 2009. Dependence of mouse embryonic stem cells on threonine catabolism. Science, 325(5939):435-439.

46. Wang, X., C. Blagden, J. Fan, S. J. Nowak, I. Taniuchi, D. R. Littman, and S. J. Burden. 2005. Runx1 prevents wasting, myofibrillar disorganization, and autophagy of skeletal muscle. Genes & Development, 19(14):1715-1722.

47. Wirth, M., J. Joachim, and S. A. Tooze. 2013. Autophagosome formation-the role of ULK1 and Beclin1–PI3KC3 complexes in setting the stage. Pages 301-309 in Proc. Seminars in Cancer Biology. Elsevier.

48. Zhao, J., J. J. Brault, A. Schild, P. Cao, M. Sandri, S. Schiaffino, S. H. Lecker, and A. L. Goldberg. 2007. FoxO3 coordinately activates protein degradation by the autophagic/lysosomal and proteasomal pathways in atrophying muscle cells. Cell Metabolism, 6(6):472-83.

49. Zheng, B., S. Ohkawa, H. Li, T. K. Roberts-Wilson, and S. R. Price. 2010. FOXO3a mediates signaling crosstalk that coordinates ubiquitin and atrogin-1/MAFbx expression during glucocorticoid-induced skeletal muscle atrophy. The FASEB Journal, 24(8):2660-2669.