تأثیر مهارکننده های پروتئینی بذر گیاهی بر فعالیت پروتئاز گوارشی شب پره مینوز گوجه فرنگی Tuta absoluta Meyrick (Lep.: Gelechiidae)

پژوهش های حفاظت گیاهان ایران

مقاله 4، دوره 30، شماره 3، آذر 1395، صفحه 449-459   

نوع مقاله: مقالات پژوهشی

شناسه دیجیتال (DOI): 10.22067/jpp.v30i3.45016

نویسندگان

مجتبی اسمعیلی^* ؛ علیرضا بندانی؛ قدرت الله صباحی

دانشگاه تهران

چکیده

مینوز گوجه فرنگی Tuta absoluta Meyrick (Lep.: Gelechiidae) از مهم ترین آفات این محصول در جهان محسوب می شود که در سال های اخیر به کشور وارد شده است. هدف این مطالعه تعیین اثر عصاره های پروتئینی استخراجی از دانه های 12 گیاه بر فعالیت پروتئاز گوارشی این حشره است. در این مطالعه اسیدیته بهینه فعالیت پروتئازی و تأثیر اسیدیته بر فعالیت مهارکنندگی عصاره ها نیز تعیین گردید. این بررسی نشان داد که ترکیبات استخراج شده از دانه گیاهان نخود، کلزا و دو رقم گندم (البرز و افلاک) به ترتیب با 57، 53، 51 و 50% مهارکنندگی اثر چشمگیری بر فعالیت پروتئاز لارو مینوز گوجه فرنگی دارند. همچنین مهارکننده های استخراج شده از تریتیکاله، رقم سیوند گندم و باقلا به ترتیب با 44، 43 و 40% مهارکنندگی نیز توانایی خوبی در مهار پروتئاز مینوز گوجه فرنگی نشان دادند. اما مهارکننده های داتوره، لوبیا و یولاف وحشی به ترتیب با 26، 25 و 24% مهارکنندگی نسبت به سایر مهارکننده ها تأثیر کمتری روی پروتئاز لاروی نشان دادند. این مطالعه همچنین نشان داد که بیشینه فعالیت پروتئازی در آفت مذکور در اسیدیته 10 و دمای 40 درجه سلسیوس صورت می گیرد. از طرفی بیشترین مهارکنندگی حاصله از دانه های نخود، کلزا و دو رقم گندم البرز و افلاک در اسیدیته های قلیایی انجام شد. با توجه به قلیایی بودن اسیدیته معده آفت، و اینکه بیشترین فعالیت آنزیم نیز در اسیدیته قلیایی است می توان نتیجه گرفت که این مهارکننده ها قادرند در شرایط طبیعی (In vivo) در مهار پروتئاز آفت مؤثر واقع شوند هر چند برای تحقق این امر انجام آزمایش های تکمیلی ضروری خواهد بود.

کلیدواژه‌ها

پروتئاز، عصاره های پروتئینی؛ مهارکنندگی؛ مینوز گوجه فرنگی

مراجع

1- Ajamhassani M., Zibaee A., Sendi J.J., Askary H., and Farrar N. 2012. Proteolytic Activity in the Midgut of the Crimson Speckled Moth Utethesia pulchella L.(Lepidoptera: Arctiidae). Journal of Plant Protection Research, 52: 368-373.

2- Baker J.E. 1987. Purification of isoamylases from the rice weevil, Sitophilus orizae L. by HPLC and their interaction with partially purified amylase inhibitor from wheat. Insect Biochemistry, 17: 37- 44.

3- Bandani A.R. 2005. Effect of plant α-amylase inhibitors on sunn pest, Eurygaster integriceps Puton. α-amylase activity. Communications in Agricultural and Applied Biological Sciences, 70(4): 869-873.

4- Bandani A.R., Kazzazi M., and Mehrabadi M. 2009. Purification and characterization of midgut α‐amylases of Eurygaster integriceps. Entomological Science, 12: 25-32.

5- Borzoui E., Bandani A.R., and Goldansaz S.H. 2013. Effect of cereal seed proteinaceous extracts on α-amylase and proteinase activity of salivary glands of Carob moth, Ectomyelois ceratoniae (Lep.: pyralidae). Journal of Crop Protection, 285-296.

6- Bradford M. 1976. A rapid and sensitive method for quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Analytical Biochemistry, 72: 248-254.

7- Chougule N.P., Doyle E., Fitches and Gatehouse J.A. 2008. Biochemical characterization of midgut digestive proteases from Mamestra brassicae (Lepidoptera: Noctuidae) and effect of soybean Kunitz inhibitor (SKTI) in feeding assay. Journal of Insect Physiology, 54: 563–572.

8- Dastranj M. 2012. Effect of plant inhibitors extracted from wheat, pea and bean on amylase and proteinase activity of Plutella xylostella and Pieris rapae. Msc. Thesis. University of Tehran. (in Persian)

9- Dastranj M., Bandani A.R., and Mehrabadi M. 2013. Age-specific digestion of Tenebrio molitor (Coleoptare: Tenebrionidae) and inhibition of proteolytic and amylolytic activity by plant proteinaceous seed extracts. Journal of Asia-Pacific Entomolog, 16: 309-315.

10- Desneux N., Wajnberg E., Wyskhuys K.A.G., Burgio G., Arpaia S., Narvaez-Vazquez C.A., Cabrera J.G., Ruescas D.C., Tabone E., Frandon J., Pizzol J., Poncet C., Cabello T., and Urbaneja A. 2010. Biological invasion of European tomato crops by Tuta absoluta: ecology, geographic expansion and prospects for biological control. Journal of Pest Science, 83: 197-215.

11- Elpidina E.N., Tsybina T.A., Dunaevsky Y.E., Belozersky M.A., Zhuzhikov D.P., and Oppert B. 2005. A chymotrypsin-like proteinase from the midgut of Tenebrio molitor larvae. Biochimie 87: 771–779.

12- Franco O.L., Rigden D.J., Melo F.R., and Grossi-de- Sa M.F. 2002. Plant α-amylase. Structure, function and potential for crop protection. European Journal of Biochemistry, 269: 397-412.

13- Garcia M.F., and Espul J.C. 1982. Bioecology of the tomato moth (Scrobipalpul absoluta) in Mendoza, Argentine Republic. Revista de Investi Investigation’s Agropecuarias, 17: 135-146.

14- Gatehouse A.M.R., and Gatehouse J.A. 1998. Identifying proteins with insecticidal activity: use of encoding genes to produce insect-resistant transgenic crops. Pesticide Science, 52: 165-175.

15- Gatehouse A.M.R., Norton E., Davison G.M., Babbe S.M., Newell C.A., and Gatehouse J.A. 1999. Digestive proteolytic activity in larvae of tomato moth, Lacanobia oleracea, effects of plant protease inhibitors in vitro and in vivo. Journal of Insect Physiology, 45: 545–558.

16- Chitgar M.G., Ghadamyari M., and Sharifi M. 2013. Identification and Characterisation of Gut Proteases in the Fig Tree Skeletoniser Moth, Choreutis nemorana Hubner (Lepidoptera: Choreutidae). journal of Plant Protection Science, 49: 19-26.

17- Guedes R.N.C., and Picanço M.C. 2012. The tomato borer Tuta absoluta in South America: pest status, management and insecticide resistance. EPPO Bull, 42: 211-216.

18- Heidarvash S. 2013. Study of amylase and proteinase enzymes of tomato leaf miner (Tuta absoluta). Msc. Thesis. University of Tehran. (in Persian)

19- Hilder V.A., Gatehouse A.M.R., Sheerman S.E., Baker R.F., and Boulter D. 1987. A novel mechanism of insect resistance engineered into tobacco. Nature, 300: 160‒163.

20- Isman M.B. 2006. Botanical insecticides, deterrents, and repellents in modern agriculture and an increasingly regulated world. Annual Review Entomology, 51: 45-66.

21- Jamal F., Pandey P.K., Singh D., and Khan M. 2013. Serine protease inhibitors in plants: nature’s arsenal crafted for insect predators. Phytochemistry Reviews, 12: 1-34.

22- Kazzazi M., Bandani A.R., and Hosseinkhani S. 2005. Biochemical characterization of α-amylase of the Sunn pest, Eurygaster integriceps. Entomolical Science, 8: 371-377.

23- Klowden M.J. 2007. Physiological system in insects. Elsevier, UK.

24- Mahdavi A., Ghadamyari M., Sajedi R.H., Sharifi M., and Kouchaki B. 2012. Identification and partial characterization of midgut proteases in the lesser mulberry pyralid, Glyphodes pyloalis. Journal of Insect Science, 1536-2442.

25- Mehrabadi M., Bandani A., Saadati F., and Mahmudvand M. 2011. α-Amylase activity of Stored Products Insects and Its Inhibition by Medicinal Plant Extracts. Journal of Agricultural Science & Technology, 13,1173-1182.

26- Melo F.R., Sales M.P., Silva L.S., Franco O.L., Bloch J.R.C., and Ary M.B. 1999. α-amylase inhibitors from cowpea seeds. Protein and Peptide Letter, 6: 387-392.

27- Picanco M., Leite G.L.D., Guedes R.N.C., and Silva E.A. 1998. Yield loss in trellised tomato affected by insecticidal sprays and plant spacing. Crop Protection, 17: 447-452.

28- Reyes M., Rocha K., Alarcon L., Siegwart M., and Sauphanor B. 2012. Metabolic mechanisms involved in the resistance of field populations of Tuta absoluta (Meyrick)(Lepidoptera: Gelechiidae) to spinosad. Pesticide Biochemistry and Physiology, 102: 45-50.

29- Saadati F., and Bandani A.R. 2011. Effects of serine protease inhibitors on growth and development and digestive serine proteinases of the sunn pest, Eurygaster integriceps. Journal of Insect Science, 2: 72.

30- Silva C.C., Jham G.N., Picanco M., and Leite G.L.D. 1998. Comparison of leaf chemical composition and attack patterns of Tuta absoluta in three tomato species. Agron. Lus, 46: 61–71.

31- Silva C.P., Terra W.R., Samuels R.I., Isejima E.M., Bifano T.D., and Almeida J.S. 2001. Induction of digestive α-amylase in larvae of Zebrotes subfasciatus (Coleoptera: Bruchidae) in response to ingestion of common bean α-amylase inhibitor. Journal of Insect physiology, 47: 1283‒1290.

32- Silva G.A., Picanço M.C., Bacci L., Crespo A.L.B., Rosado J.F., and Guedes R.N.C. 2011. Control failure likelihood and spatial dependence of insecticide resistance in the tomato pinworm, Tuta absoluta. Pest Management Science, 67: 913-920.

33- Tatli I., Bandani A.R., and Moslemi A. 2013. The elm leaf beetle α-amylase and its activity relationship with insect feeding. Archives of Phytopathology and Plant Protection, 46, 917-926.

34- Volpaciella M., Leoni C., Costanza A., De leo F., Gallerani R., and Ceci Lr. 2011. Cystatins, serpins and other families of protease inhibitors in plants. Current protein peptid science, 12: 386-395.