مطالعه مقایسه‌ای خصوصیات فیزیکوشیمیایی و رئولوژیکی ژلاتین استخراج شده از پوست فیل ماهی (Huso huso) با روش شیمیایی و آنزیمی

مجله پژوهشهای علوم و صنایع غذایی ایران

مقاله 12، دوره 16، شماره 1 - شماره پیاپی 61، فروردین و اردیبهشت 1399، صفحه 157-170   

نوع مقاله: مقاله کوتاه

شناسه دیجیتال (DOI): 10.22067/ifstrj.v16i1.76991

نویسندگان

زهرا اسکندری؛ سید علی جعفرپور^*

گروه علوم و صنایع غذایی، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی ساری.

چکیده

در این پژوهش ژلاتین پوست فیل‌ماهی از طریق روش آنزیمی به کمک آنزیم پپسین استخراج شد و برخی از خصوصیات فیزیکوشیمیایی و رئولوژیکی آن با ژلاتین استخراج‌شده از پوست فیل‌ماهی به روش شیمیایی  مقایسه گردید. اثر سه متغیر مستقل دما در سه سطح 30، 40 و 50 درجه سانتی‌گراد، آنزیم در سه سطح 01/0%، 055/0% و 1/0% وزنی- وزنی و pH در سه سطح 2، 3 و 4 بر متغییر وابسته از قبیل تعیین وزن مولکولی (SDS-PAGE) و طیف‌سنجی مادون‌قرمز (FTIR) و رفتارهای رئولوژیکی بررسی شد. در این پژوهش نمونه تیمار شده در دمای 30 درجه سانتی‌گراد، نسبت آنزیم 1/0% و 4pH= (تیمار 5) با 36/2466 گرم دارای بیشترین قدرت ژل، نمونه تیمار شده در دمای 40 درجه سانتی‌گراد، نسبت آنزیم 055/0% و 3pH= (تیمار 17) به‌عنوان نمونه مرکزی با قدرت ژل 92/909 گرم و نمونه تیمار شده در دمای 50 درجه سانتی‌گراد، نسبت آنزیم 01/0% و 2pH= (تیمار 19) با قدرت ژل 08/483 دارای کمترین میزان قدرت ژل بود، جهت بررسی متغییرهای وابسته توسط نرم‌افزار انتخاب شد. بر اساس نتایج SDS-PAGE، ژلاتین استخراج‌شده به روش آنزیمی (تیمار 5) زنجیره‌های 1α و 2α و پلیمرهایی با وزن مولکولی بالا همچون ترکیبات β نسبت به تیمار شیمیایی دارای باندهایی با وضوح بهتر بود. در بررسی آزمون FTIR ساختار مارپیچ سه‌گانه ژلاتین استخراج‌شده به کمک آنزیم و ژلاتین استخراج‌شده به روش شیمیایی شدت و تغییر مکان برخی از پیک‌ها جذب نسبتاً مشابهی داشتند. رفتارهای جریانی در تیمار 5 نسبت به نمونه تهیه‌شده به روش شیمیایی نشان‌دهنده افزایش نقطه ذوب و نقطه بستن ژل و ویسکوزیته ظاهری در تمامی نرخ‌های برشی بود.

کلیدواژه‌ها

استخراج انزیمی؛ ژلاتین؛ فیل ماهی؛ طیف سنجی؛ رفتارهای رئولوژیکی؛ SDS-PAGE

مراجع

مجتهدی،م. معتمد زادگان،ع. چگین،ف، 1392، اثر زمانهای مختلف پیش فرآوری اسیدی و قلیایی بر ویژگی‌های ژلاتین پوست ماهی خاویار ایرانی بلوگا (Huso huso). بیست و یکمین کنگره ملی علوم و صنایع غذایی ایران، آبان 1392.

مرتضوی،ع. مهجوریان نماری،ع. معتمد زادگان،ع، 1387، بررسی خصوصیات رئولوژیکی ژلاتین فیل ماهی ایرانی(بلوگا استورژن). هجدهمین کنگره ملی علوم و صنایع غذایی ایران، مهر 1387.

Abe, Y. and Krimm, S. (1972). Normal vibrations of crystalline polyglycine I. Biopolymers: Original Research on Biomolecules, 11(9), 1817-1839.

Ahmad, M. and Benjakul, S. (2010). Extraction and characterisation of pepsin-solubilised collagen from the skin of unicorn leatherjacket (Aluterus monocerous). Food Chemistry 120(3):817-824.

Al-Saidi, G., Al-Alawi A., Rahman, M. and Guizani N. (2012). Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopic study of extracted gelatin from shaari (Lithrinus microdon) skin: effects of extraction conditions.

Asher, D. (1999). The transmissible spongiform encephalopathy agents: concerns and responses of United States regulatory agencies in maintaining the safety of biologics. Developments in biological standardization, 100, 103-118.

Bailey, A.J., Paul, R.G. & Knott L. (1998). Mechanisms of maturation and ageing of collagen. Mechanisms of ageing and development, 106(1-2), 1-56.

Benjakul, S., Oungbho, K., Visessanguan, W., Thiansilakul, Y. and Roytrakul S. (2009). Characteristics of gelatin from the skins of bigeye snapper, Priacanthus tayenus and Priacanthus macracanthus. Food Chemistry, 116(2), 445-451.

Binsi, P., Shamasundar, B., Dileep, A., Badii, F. and Howell N. (2009). Rheological and functional properties of gelatin from the skin of Bigeye snapper (Priacanthus hamrur) fish: Influence of gelatin on the gel-forming ability of fish mince. Food Hydrocolloids, 23(1), 132-145.

Damrongsakkul, S., Ratanathammapan, K., Komolpis, K. and Tanthapanichakoon, W. (2008). Enzymatic hydrolysis of rawhide using papain and neutrase. Journal of industrial and Engineering Chemistry, 14(2), 202-206.

Doyle, B.B., Bendit, E. and Blout E.R. (1975). Infrared spectroscopy of collagen and collagen‐like polypeptides. Biopolymers: Original Research on Biomolecules, 14(5), 937-957.

Feng, W., Zhao, T., Zhou, Y., Li, F., Zou, Y., Bai, Sh., Wang, W., Yang, L., Wu X. (2013). Optimization of enzyme-assisted extraction and characterization of collagen from Chinese sturgeon (Acipenser sturio Linnaeus) skin. Journal of Pharmacogn Mag, 9, 32–37.

Gilsenan, P. and Ross-Murphy, S. (2000). Rheological characterisation of gelatins from mammalian and marine sources. Food Hydrocolloids, 14(3), 191-195.

Jridi, M., Nasri, R., Salem, R.B.S.-B., Lassoued, I., Barkia A., Nasri M. and Souissi N. (2015). Chemical and biophysical properties of gelatins extracted from the skin of octopus (Octopus vulgaris). LWT-Food Science and Technology, 60(2), 881-889.

Kittiphattanabawon, P., Benjakul, S., Visessanguan, W., Kishimura, H. and Shahidi, F. (2010). Isolation and characterisation of collagen from the skin of brownbanded bamboo shark (Chiloscyllium punctatum). Food Chemistry, 119(4), 1519-1526.

Laemmli, U.K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 227(5259), 680.

Li, H., Liu, B., Gao, L. and Chen, H. (2004). Studies on bullfrog skin collagen. Food Chemistry 84(1), 65-69.

Matmaroh, K., Benjakul, S., Prodpran, T., Encarnacion, A.B. and Kishimura, H. (2011). Characteristics of acid soluble collagen and pepsin soluble collagen from scale of spotted golden goatfish (Parupeneus heptacanthus). Food Chemistry, 129(3), 1179-1186.

Nalinanon, S., Benjakul, S., Visessanguan, W. and Kishimura, H. 2007. Use of pepsin for collagen extraction from the skin of bigeye snapper (Priacanthus tayenus). Food Chemistry, 104(2):593-601.

Nalinanon, S., Benjakul, S., Visessanguan, W. and Kishimura, H. (2008). Improvement of gelatin extraction from bigeye snapper skin using pepsin-aided process in combination with protease inhibitor. Food hydrocolloids, 22(4), 615-622.

Norland, R. (1990). Fish gelatin. Advances in fisheries technology and biotechnology for increased profitability, 325-333.

Norziah, M., Al-Hassan, A., Khairulnizam, A., Mordi M. and Norita M. (2009). Characterization of fish gelatin from surimi processing wastes: Thermal analysis and effect of transglutaminase on gel properties. Food hydrocolloids, 23(6), 1610-1616.

Payne, K. and Veis, A. (1988). Fourier transform IR spectroscopy of collagen and gelatin solutions: deconvolution of the amide I band for conformational studies. Biopolymers: Original Research on Biomolecules, 27(11), 1749-1760.

Plepis, A. M. D. G., Goissis, G., & Das, Gupta, D. K. (1996). Dielectric and pyroelectric characterization of anionic and native collagen. Polymer Engineering and Science, 36(24), 2932–2938.

Rao, M. and Kenny, J. (1975). Flow properties of selected food gums. Canadian Institute of Food Science and Technology Journal, 8(3), 142-148.

Sai, K.P. and Babu, M. (2001). Studies on Rana tigerina skin collagen. Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry and Molecular Biology, 128(1), 81-90.

Shyni K., Hema G., Ninan G., Mathew S., Joshy C. and Lakshmanan P. (2014). Isolation and characterization of gelatin from the skins of skipjack tuna (Katsuwonus pelamis), dog shark (Scoliodon sorrakowah), and rohu (Labeo rohita). Food Hydrocolloids, 39, 68-76.

Sims, T., Bailey, A. and Fieldt, D. (1997). The chemical basis of molecular weight differences in gelatins. The Imaging Science Journal, 45(3-4), 171-177.

Tong, Y. and Ying, T. (2013). Gelling strength improvement and characterization of a gelatin from scales of bighead carp (Aristichthys nobilis). Journal of Food, Agriculture & Environment, 11(1), 146-150.

Yang, H., Wang, Y., Jiang M., Oh, J.H., Herring J. and Zhou P. (2007). 2‐Step optimization of the extraction and subsequent physical properties of channel catfish (Ictalurus punctatus) skin gelatin. Journal of Food Science, 72(4), C188-C195.

Zhao, L., Budge, S., Ghaly, A., Brooks, M. and Dave, D. (2011). Extraction, purification and characterization of fish pepsin: a critical review. Journal of Food Process Technol, 2(6), 2-6.