اخبار و اعلانات

 آمار

تعداد نشریات52
تعداد شماره‌ها2,088
تعداد مقالات21,654
تعداد مشاهده مقاله76,599,402
تعداد دریافت فایل اصل مقاله25,225,056
زرگر, مرجان, شعبان پور, بهاره, پورعاشوری, پرستو, ذبیحی نیشابوری, ابراهیم. (1401). استخراج کلاژن‌های محلول در اسید و محلول در پپسین از فلس کپور معمولی (Cyprinus carpio) و تعیین ویژگی‌های آنها. سامانه مدیریت نشریات علمی, 18(5), 740-749. doi: 10.22067/ifstrj.2022.74164.1121
مرجان زرگر; بهاره شعبان پور; پرستو پورعاشوری; ابراهیم ذبیحی نیشابوری. "استخراج کلاژن‌های محلول در اسید و محلول در پپسین از فلس کپور معمولی (Cyprinus carpio) و تعیین ویژگی‌های آنها". سامانه مدیریت نشریات علمی, 18, 5, 1401, 740-749. doi: 10.22067/ifstrj.2022.74164.1121
زرگر, مرجان, شعبان پور, بهاره, پورعاشوری, پرستو, ذبیحی نیشابوری, ابراهیم. (1401). 'استخراج کلاژن‌های محلول در اسید و محلول در پپسین از فلس کپور معمولی (Cyprinus carpio) و تعیین ویژگی‌های آنها', سامانه مدیریت نشریات علمی, 18(5), pp. 740-749. doi: 10.22067/ifstrj.2022.74164.1121
زرگر, مرجان, شعبان پور, بهاره, پورعاشوری, پرستو, ذبیحی نیشابوری, ابراهیم. استخراج کلاژن‌های محلول در اسید و محلول در پپسین از فلس کپور معمولی (Cyprinus carpio) و تعیین ویژگی‌های آنها. سامانه مدیریت نشریات علمی, 1401; 18(5): 740-749. doi: 10.22067/ifstrj.2022.74164.1121

استخراج کلاژن‌های محلول در اسید و محلول در پپسین از فلس کپور معمولی (Cyprinus carpio) و تعیین ویژگی‌های آنها

مجله پژوهشهای علوم و صنایع غذایی ایران
دوره 18، شماره 5 - شماره پیاپی 77، آذر و دی 1401، صفحه 740-749    اصل مقاله (1 M)
نوع مقاله: مقاله پژوهشی
شناسه دیجیتال (DOI): 10.22067/ifstrj.2022.74164.1121
نویسندگان
مرجان زرگر1؛ بهاره شعبان پور* 2؛ پرستو پورعاشوری1؛ ابراهیم ذبیحی نیشابوری3
1گروه عمل‌آوری فراورده‌های شیلاتی، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان، گرگان، ایران.
2گروه عمل‌آوری فراورده‌های شیلاتی، دانشگاه علوم کشاورزی و منابع طبیعی گرگان، گرگان، ایران
3گروه فارماکولوژی، دانشگاه علوم پزشکی بابل، ایران.
چکیده
کلاژن فراوان‌ترین و مهم‌ترین پروتئین ساختاری در بافت‌ همبند جانوران است که تولید آن اهمیت زیادی در زمینه‌های پزشکی و دارویی، آرایشی- بهداشتی و غذایی دارد. با توجه به محدودیت‌های مذهبی و نیز بیماری‌های مشترک بین دام و انسان، امروزه استحصال کلاژن به دیگر منابع و به‌ویژه منابع آبزی معطوف شده است. بنابراین هدف این مطالعه استخراج کلاژن به دو شیوه مرسوم اسیدی و آنزیمی از فلس کپور معمولی و تعیین ویژگی‌های آن به‌منظور استفاده بهینه از این پسماند برای تولید محصولات با ارزش افزوده و یافتن جایگزینی برای کلاژن به‌دست آمده از حیوانات خشکی می‌باشد. کلاژن محلول در اسید (Acid soluble collagen) و کلاژن محلول در پپسین (Pepsin soluble collagen) از فلس کپور معمولی (Cyprinus carpio) استخراج و خواص آنها تعیین شد. فلس‌های کپور معمولی پس از آماده‌سازی به کمک اسیداستیک 5/0 مولار و آنزیم پپسین تحت استخراج قرار گرفته در نهایت کلاژن استخراج شده، لیوفیلیزه شد و پس از محاسبه بازده استخراج، ویژگی‌های آن با استفاده از آزمون‌های الکتروفورز، طیف‌سنجی فرابنفش، پراش اشعه ایکس و تعیین نقطه ایزوالکتریک مورد بررسی قرار گرفت. یافته‌ها نشان داد که بازده استخراج ASC و PSC به‌ترتیب 9/1% و 96/2% (بر مبنای وزن خشک) بود یعنی هضم با پپسین می‌تواند تا 54/1 برابر باعث افزایش بازده کلاژن شود. نتایج آنالیز SDS-PAGE نشان داد هر دو ASC و PSC به‌عنوان کلاژن نوع I بوده و ازα1 ، α2 و β در ساختار زنجیره‌ای (α1)2α2 تشکیل شده­اند؛ نقطه ایزوالکتریک کلاژن‌ها در دامنه pH 5- 6 قرار داشت. حداکثر پیک جذب طیف فرابنفش کلاژن‌های به‌دست آمده در 235 نانومتر مشاهده شد. اگرچه آنزیم پپسین (1% وزن خشک فلس) باعث افزایش بازده بدون تغییر معنی‌دار در ساختار کلاژن می‌شود ولی استفاده از آن برای تولید انبوه کلاژن نوع I در ایران تا رسیدن به خودکفایی و کاهش قیمت پپسین، توصیه نمی‌شود این درحالیست که استخراج کلاژن به روش اسیدی بسیار ساده بوده و تحقیق جهت طراحی خط تولید برای این روش پیشنهاد می‌شود. فلس کپور معمولی این پتانسیل را دارد که به‌عنوان منبع جایگزین کلاژن در صنایع غذایی و بهداشتی- دارویی به‌کار رود. این نتایج می‌تواند علاوه بر تولید محصول با ارزش افزوده بالا از فلس کپور معمولی، راهکاری برای کنترل ضایعات صنعت فرآوری آبزیان در ایجاد آلودگی محیط زیست ارائه دهد.
کلیدواژه‌ها
فلس؛ کپور معمولی (Cyprinus carpio)؛ کلاژن محلول در اسید؛ کلاژن محلول در پپسین؛ ضایعات
سایر فایل های مرتبط با مقاله
مراجع
  1. Ali AMM, Benjakul S, Prodpran T and Kishimura H, (2018). Extraction and characterisation of collagen from the skin of golden carp (Probarbus jullieni), a processing by-product. Waste Biomass Valori 9: 783-791. https://doi.org/10.1007/s12649-017-9841-0
  2. Ali AMM, Hideki K and Soottawat B, (2018). Extraction efficiency and characteristics of acid and pepsin soluble collagens from the skin of golden carp (Probarbus jullieni) as affected by ultrasonication. Process Biochemistry, 66: 237-244. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2018.01.003
  3. Alves AL, Marques ALP, Martins E, Silva TH and Reis RL, (2017). Cosmetic potential of marine fish skin collagen. Cosmetics 4: 39. https://doi.org/10.3390/cosmetics4040039
  4. Barzideh, Z, Latiff AA, Gan CY, Benjakul S and Karim AA, (2013). Isolation and characterisation of collagen from the ribbon jellyfish (Chrysaora sp.). International Journal of Food Science and Technology.  49(6), 1490-1499. https://doi.org/10.1111/ijfs.12464
  5. Benjakul S, Thiansilakul Y, Visessanguan W, Roytrakul S, Kishimura H and Prodpran T, (2010). Extraction and characterisation of pepsin solubilised collagens from the skin of bigeye snapper (Priacanthus tayenus and Priacanthus macracanthus). Journal of the Science Food and Agriculture 90(1): 132-138. https://doi.org/10.1002/jsfa.3795
  6. Chai HJ, Li JH, Huang HN, Li TL, Chan YL, Shiau CY and Wu CJ, (2010). Effects of sizes and conformations of fish-scale collagen peptides on facial skin qualities and transdermal penetration efficiency. Journal of Biomedicine and Biotechnology. https://doi.org/10.1155/2010/757301
  7. Chattopadhyay S and Raines RT, (2014). Collagen-Based Biomaterials for Wound Healing. Biopolymers 101(8): 821-833. https://doi.org/10.1002/bip.22486
  8. Chen Z, Wei B, Mo X, Lim CT, Ramakrishna S and Cui F, (2009). Mechanical properties of electro spun collagen–chitosan complex single fibers and membrane. Materials Science and Engineering C 29 (8): 2428-2435. https://doi.org/10.1016/j.msec.2009.07.006
  9. Chinh NT, Manh VQ, Trung VQ, Trang TDM, Hoang T, (2019). Characterization of collagen derived from tropical freshwater carp fish scale wastes and its amino acid sequence. Natural Product Communications 14(7).
  10. Dermal Fillers, (2013). The Ageing Skin. Pharmaxchange. info. Retrieved on 2013-04-21.
  11. El-Rashidy AA, Gad A, Abu-Hussein AE, Habib S, Badr NA and Hashem AA, (2015). Chemical and biological evaluation of Egyptian Nile Tilapia (Oreochromis niloticas) fish scale collagen. International Journal of Biological Macromolecules 79: 618-626. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2015.05.019
  12. Hashim P, Mohd Ridzwan MS, Bakar J and Hashim DM, (2015). Collagen in food and beverage industries. International Food Research Journal 22 (1): 1-8.
  13. Hong H, Roy BC, Chalamaiah M, Bruce HL and Wu JP, (2018). Pretreatment with formic acid enhances the production of small peptides from highly cross-linked collagen of spent hens. Food Chemistry 258: 174. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2018.03.036
  14. Khong NMH, Yusoff FMd, Jamilah B, Basria M, Maznaha I, Chana KW, Armaniaa N and Nishikawad J, (2018). Improved collagen extraction from jellyfish (Acromitus hardenbergi) with increased physical-induced solubilization processes. Food Chemistry 251: 41-50. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2017.12.083
  15. Krishnan S and Perumal P, (2013). Preparation and biomedical characterization of jellyfish (Chrysaora quinquecirrha) collagen from southest coast of India. International Journal of Pharmacy and Pharmaceutical Sciences 5 (3).
  16. Laemmli UK, (1970). Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227: 680-685. https://doi.org/10.1038/227680a0
  17. Li LY, Zhao YQ, He Y, Chi CF and Wang B, (2018). Physicochemical and antioxidant properties of acidand pepsin-soluble collagens from the scales of miiuy croaker (Miichthys miiuy). Marine Drugs 16: 394. https://doi.org/10.3390/md16100394
  18. Lim YS, Ok YJ, Hwang SY, Kwak JY and Yoon S, (2019). Marine collagen as a promising biomaterial for biomedical applications. Marine Drugs 17: 467. https://doi.org/10.3390/md17080467
  19. Matmaroh K, Benjakul S, Prodpran T, Encarnacion AB and Kishimura H, (2011). Characteristics of acid soluble collagen and pepsin soluble collagen from scale of spotted golden goatfish (Parupeneus heptacanthus). Food Chemistry 129(3): 1179-1186. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2011.05.099
  20. Miller EJ and Matukas VJ, (1969). Chick cartilage collagen: A new type of a1 chain not present in bone or skin of the species. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 64: 1264-1268. https://doi.org/10.1073/pnas.64.4.1264
  21. Nagai T, Izumi M and Ishii M, (2004). Fish scale collagen. Preparation and partial characterization. International Journal of Food Science and Technology 39(3): 239-244. https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.2004.00777.xNomura y and Kitozome N, (2002). Use of shark collagen for cell culture and zymography. Bioscience Biotechnology, Biochemistry 66 (12): 2673-2676. https://doi.org/10.1271/bbb.66.2673
  22. Pal P, Srivas PK, DadhichP, Das B, Maity PP, Moulik D and Dhara S, (2016). Accelerating full thickness wound healing using collagen sponge of mrigal fish (Cirrhinus cirrhosus) scale origin. International Journal of Biological Macromolecules 93: 1507-1518. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2016.04.032
  23. Panda NN, Pramanik K and Sukla LB, (2014). Extraction and characterization of biocompatible hydroxyapatite from fresh water fish scales for tissue engineering scaffold. Bioprocess Biosystem 37: 433. https://doi.org/10.1007/s00449-013-1009-0
  24. Pati F, Adhikari B and Dhara S, (2010). Isolation and characterization of fish scale collagen of higher thermal stability. Bioresource Technology 101(10): 3737-3742. https://doi.org/10.1016/j.biortech.2009.12.133
  25. Ramshaw JA, Peng Y, Glattauer V and Werkmeister JA, (2009). Collagens as biomaterials. Journal of Materials Science: Materials in Medicine 20 (1): S3-S8. https://doi.org/10.1007/s10856-008-3415-4
  26. Richard-Blum S, (2011). Collagen family. Cold Spring Harbor perspectives in biology 3: a004978. DOI: 1101/cshperspect.a004978
  27. Slimane EB and Sadok S, (2018). Collagen from cartilaginous fish by-products for a potential application in bioactive film composite. Marine Drugs 16: 211. https://doi.org/10.3390/md16060211
  28. Said MI, (2020). IOP Conference Series: Earth and Environronmental Science. 492, 012086. DOI:10.1088/1755-1315/492/1/012086
  29. Wu J, Kong L, Zhang J and Chen W, (2019). Extraction and properties of acid-soluble collagen and pepsin-soluble collagen from silver carp (Hypophthalmichthys molitrix) Scales: Prerequisite information for fishery processing waste reuse. Polish Journal of Environmental Studies 28(4): 2923-2930. https://doi.org/10.1007/s10068-015-0264-z
  30. Wu QQ, Li T, Wang B, Ding GF, (2015). Preparation and characterization of acid and pepsin-soluble collagens from scales of croceine and redlip croakers. Food Science Biotechnology 24: 2003-2010. https://doi.org/10.1007/s10068-015-0264-z
  31. Shamansky LM, Pratt D, Boisvenue RJ and Cox GN, (1989). Cuticle collagen genes of haemonchus-contortus and caenorhabditis-elegans are highly conserved. Molecular and Biochemical Parasitology 37 (1): 73. https://doi.org/10.1016/0166-6851(89)90104-7
  32. Yu D, Chi CF, Wang B, Ding GF and Li Z, 2014. Characterization of acid and pepsin soluble collagens from spine and skull of skipjack tuna (Katsuwonus pelamis). Chinese Journal of Natural Medicines 12: 712-720.
  33. Zhang J, Duan R, Ye C and Konno K, 2010. Isolation and characterization of collagens from scale of silver carp (Hypophthalmichthys molitrix). Journal of Food Biochemistry 34(6): 1343-1354. https://doi.org/10.1111/j.1745-4514.2010.00439.x
  34. Zhang F, Wang A, Li Z, He S and Shao L, (2011). Preparation and characterisation of collagen from freshwater fish scales. Food Nutrient Science 2: 818-823. DOI:10.4236/fns.2011.28112
آمار
تعداد مشاهده مقاله: 2,110
تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 837


سامانه مدیریت نشریات علمی. قدرت گرفته از سیناوب